LIWO JÓZEF ADAM, profesor Uniwersytetu Gdańskiego
| < Poprzednie | Następne > |
JÓZEF ADAM LIWO (ur. 15 IV 1960 Gdańsk), chemik, profesor Uniwersytetu Gdańskiego (UG). W 1979 ukończył V Liceum Ogólnokształcące w Gdańsku. W 1983 absolwent Wydziału Matematyki, Fizyki i Chemii UG. Od tego roku zatrudniony w Instytucie Chemii UG (od 1990 Wydziale Chemii), w latach 1983–1984 asystent stażysta, 1984–1986 asystent, 1986–1989 starszy asystent. Od 1989 doktor nauk chemicznych (specjalność: chemia fizyczna i teoretyczna) na podstawie rozprawy Teoretyczna analiza konformacji i pól molekularnych hormonów neuroprzysadkowych – próba korelacji struktura–aktywność. Od 1997 doktor habilitowany w oparciu o dorobek i rozprawę Opracowywanie empirycznego pola siłowego oraz metod przeszukiwania przestrzeni konformacyjnej do przewidywania przestrzennej struktury białek z sekwencji aminokwasowych. Do 2001 na stanowisku adiunkta, od 2001 profesor tytularny, od 2003 profesor zwyczajny.
W latach 1990–1992 odbył staż podoktorski w zespole prof. Harolda A. Scheragi w Cornell University (USA), tam też przebywał wielokrotnie na stażach naukowych (w latach 1993, 1996–2002). W okresie 1994–1995 naukowiec wizytujący w Mt. Sinai School of Medicine w Nowym Jorku oraz w Cornell University (grupa H.A. Scheragi), 2003–2010 ponownie w zespole prof. Scheragi jako Senior Research Associate. W latach 2001–2003 był zastępcą dyrektora do spraw naukowych Centrum Informatycznego Trójmiejskiej Akademickiej Sieci Komputerowej. W 2015 KIAS Scholar w Korea Institute for Advanced Study w Seulu (Korea Południowa).
Zajmuje się między innymi metodami symulacyjnymi, które pozwalają badać zachowania układów molekularnych, zwłaszcza tych zawierających makrocząsteczki biologiczne. Efektem prowadzonych przez niego wraz z zespołem prac jest na przykład jednolity model gruboziarnisty makrocząsteczek biologicznych do symulacji białek, kwasów nukleinowych i polisacharydów. Jest to model uproszczony: cegiełki budulcowe makrocząsteczek biologicznych (aminokwasy, kwasy nukleinowe i pierścienie cukrowe) są w nim reprezentowane zaledwie przez jeden–dwa obiekty. Dzięki temu modelowi uzyskuje się znaczne przyspieszenie obliczeń (prawie do 10.000 razy) w porównaniu z symulacjami opartymi na modelu atomowym (tzw. drobnoziarnistym).
Autor licznych artykułów, między innymi A united-residue force field for off-lattice protein-structure simulations. I. Functional forms and parameters of long-range side-chain interaction potentials from protein crystal data (wspólnie z Stanisławem Ołdziejem, Matthew R. Pincusem, Ryszardem J. Wawakiem, Shalomem Rackovskym, Haroldem A. Scheragą, „Journal of Computational Chemistry” 1997), Cumulant-based expressions for the multibody terms for the correlation between local and electrostatic interactions in the united-residue force field (wspólnie z Cezarym Czaplewskim, Jarosławem Pillardym, Haroldem A. Scheragą, „Journal of Chemical Physics” 2001), Ab initio simulations of protein-folding pathways by molecular dynamics with the united-residue model of polypeptide chains (wspólnie z Mey Khalili, Haroldem A. Scheragą, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America” 2005), Mean-field interactions between nucleic-acid-base dipoles can drive the formation of a double helix (wspólnie z Yi He, Maciejem Maciejczykiem, Stanisławem Ołdziejem, Haroldem A. Scheragą, „Physical Review Letters” 2013).
Członek American Chemical Society (od 2007), Biophysical Society (od 2010), Polskiego Towarzystwa Chemicznego (od 2015), Polskiego Towarzystwa Symulacji Komputerowej (od 2001), Gdańskiego Towarzystwa Naukowego (od 2003), Komitetu Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk (od 2011).
